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portada Purification et caractérisation de la bêta-amylase (en Francés)
Formato
Libro Físico
Idioma
Francés
N° páginas
64
Encuadernación
Tapa Blanda
Dimensiones
22.9x15.2x0.4 cm
ISBN13
9786209271984

Purification et caractérisation de la bêta-amylase (en Francés)

Abu, Temitope (Autor) · Editions Notre Savoir · Tapa Blanda

Purification et caractérisation de la bêta-amylase (en Francés) - Abu, Temitope

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Reseña del libro "Purification et caractérisation de la bêta-amylase (en Francés)"

La β-amylase a été purifiée et caractérisée à partir de Bacillus subtilis isolé à partir de graines fermentées de Parkia biglobosa. La purification a été réalisée à l'aide d'une colonne d'échange d'ions DEAE et d'une chromatographie par filtration sur gel (Sephadex G-200). Les effets de la température, du pH et du temps de production sur la production de β-amylase ont été étudiés, tandis que les caractéristiques physicochimiques de l'enzyme purifiée ont été examinées. La production optimale de β-amylase a été obtenue à une température, un pH et une durée respectivement de 37 C, 7,0 et 24 h. Les résultats ont montré que la β-amylase purifiée avait une activité enzymatique supérieure à celle des échantillons bruts provenant de Bacillus subtilis, l'activité de l'enzyme brute étant de 3,21 mM/min/ml, tandis que l'enzyme purifiée avait une activité améliorée de 21,46 mM/min/ml. La température et le pH optimaux de l'amylase purifiée se sont avérés être respectivement de 50 C et 5,0. La stabilité du pH de l'enzyme variait entre 4,0 et 9,0. À un pH de 5,0 et 7,0, elle conservait respectivement 70 % et 60 % de son activité après 5 heures d'incubation. La stabilité de la température variait entre 40 C et 70 C, mais était la plus stable à 50 C, conservant 64 % de son activité après 1 heure d'incubation. L'enzyme présentait une activité maximale sur l'amidon soluble et le saccharose.

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El libro está escrito en Francés.
La encuadernación de esta edición es Tapa Blanda.

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